人类共有518个蛋白激酶基因，约占人类基因总数的1.7%。大部分激酶通过磷酸化底物从而激活下游信号通路，调控细胞的生长、分化、增殖、血管生成和凋亡等重要的生物过程。假激酶在结构骨架上与同超家族的传统激酶成员高度相似，其催化结构域上本来执行催化的位点在进化过程中失去了催化功能，转而通过组装大型复合体或变构传递信号从而行使功能。假激酶在进化上非常保守，据估计约占人类激酶组的10.8%。
RIOK2是一种假激酶，在胃癌、结肠癌、黑色素瘤、胶质母细胞瘤和非小细胞肺癌等多种肿瘤中高表达，与肿瘤的恶化程度直接相关。早期研究发现，RIOK2缺失或者失活与蛋白质合成密切相关；近期研究报道了RIOK2的转录调控功能。因此，RIOK2是一个新的潜在癌症等疾病的治疗靶点。
目前，不同研究报道了少数几个小分子RIOK2抑制剂，但这些抑制剂要么与RIOK2的结合强度低，要么激酶的选择性比较差，利用其开展针对RIOK2的功能研究及药物开发还有很大限制。因此，开发高选择性、高活性RIOK2抑制剂具有重要的科学意义。
瞄准上述科学问题，暨南大学药学院的蔡倩研究员、张志民研究员和张章副研究员等通过分子库筛选、系统构效关系研究、激酶谱筛选、晶体结构解析、体内外活性和机制研究等，设计、合成并鉴定了一个全新结构的小分子RIOK2抑制剂CQ211，该分子是目前可见报道的活性最强、选择性最佳的RIOK2激酶抑制剂。
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